Proteoliza: Różnice pomiędzy wersjami
Nie podano opisu zmian |
mNie podano opisu zmian |
||
(Nie pokazano 8 wersji utworzonych przez 2 użytkowników) | |||
Linia 1: | Linia 1: | ||
'''Proteoliza''' to enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy pod wpływem hydrolaz peptydów; p. zachodząca w przewodzie pokarmowym umożliwia przyswajanie białek z pokarmu [MUZA SA, 2003, s. 591]. | |||
'''Proteoliza''' to enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy pod wpływem hydrolaz peptydów; p. zachodząca w przewodzie pokarmowym umożliwia przyswajanie białek z pokarmu [MUZA | |||
* Proteoliza - enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy, katalizowany przez : hydrolazy peptydów(proteazy) p. zachodząca w przewodzie pokarmowym spełnia b. ważną funkcję w procesie trawienia białek i umożliwia ich przyswojenie w postaci pojedynczych aminokwasów; p. zachodząca w cytozolu komórek pod wpływem kompleksów proteolitycznych (tzw. proteozomów) rozkłada nie prawidłowo zbud. białka, chroniące komórkę przed ich gromadzeniem się; p. wewnątrz - komórkowa zachodząca pod wpływem enzymów - katepsyn, jest ważnym czynnikiem utrzymującym dynamiczny stan równowagi między białkami komórkowymi a ich prostszymi składnikami - aminokwasami i peptydami [E. Góral 1996, s. 163]. | * Proteoliza - enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy, katalizowany przez : hydrolazy peptydów(proteazy) p. zachodząca w przewodzie pokarmowym spełnia b. ważną funkcję w procesie trawienia białek i umożliwia ich przyswojenie w postaci pojedynczych aminokwasów; p. zachodząca w cytozolu komórek pod wpływem kompleksów proteolitycznych (tzw. proteozomów) rozkłada nie prawidłowo zbud. białka, chroniące komórkę przed ich gromadzeniem się; p. wewnątrz - komórkowa zachodząca pod wpływem enzymów - katepsyn, jest ważnym czynnikiem utrzymującym dynamiczny stan równowagi między białkami komórkowymi a ich prostszymi składnikami - aminokwasami i peptydami [E. Góral 1996, s. 163]. | ||
* Proteoliza - częściowa lub całkowita enzymatyczna [[hydroliza]] białek. Termin stosowany w niektórych gałęziach [[przemysł]]u spożywczego, np. w mleczarstwie przy dojrzewaniu serów [I. Duda 1994, s. 132]. | * Proteoliza - częściowa lub całkowita enzymatyczna [[hydroliza]] białek. Termin stosowany w niektórych gałęziach [[przemysł]]u spożywczego, np. w mleczarstwie przy dojrzewaniu serów [I. Duda 1994, s. 132]. | ||
* Proteoliza - hydrolityczny rozkład białek ma rozp. w wodzie peptony, polipeptydy lub aminokwasy. P. zachodzi pod wpływem miner, kwasów, zasad oraz enzymatycznie. W łagodnych warunkach kwaśnej hydrolizy lub pod wpływem niektórym enzymów, np. pepsyny trypsyny i in., p. zachodzi tylko do peptonów i polipeptydów, natomiast wyczerpująca hydroliza lub [[działanie]] enzymów, zwanych peptydazami, na powstałe peptony i polipeptydy powoduje rozpad proteolityczny do aminokwasów [''Encyklopedia Techniki...'' 1993, s. 602]. | * Proteoliza - hydrolityczny rozkład białek ma rozp. w wodzie peptony, polipeptydy lub aminokwasy. P. zachodzi pod wpływem miner, kwasów, zasad oraz enzymatycznie. W łagodnych warunkach kwaśnej hydrolizy lub pod wpływem niektórym enzymów, np. pepsyny trypsyny i in., p. zachodzi tylko do peptonów i polipeptydów, natomiast wyczerpująca hydroliza lub [[działanie]] enzymów, zwanych peptydazami, na powstałe peptony i polipeptydy powoduje rozpad proteolityczny do aminokwasów [''Encyklopedia Techniki...'' 1993, s. 602]. | ||
* Proteoliza - [[homeostaza]] komórkowa zdrowych komórek jest utrzymywana dzięki mechanizmowi określanemu jako proteoliza komórkowa. Spełnia ona wiele zadań, w tym degraduje i modyfikuje wszystkie powstające substraty. [[Proces]] ten może zachodzić trzema sposobami: (1) prze proteolizę lizosomową (nieselektywną) lub (2) przez proteolizę proteosomową (selektywną) oraz (3) prze degradację pod wpływem kalpain cytoplazmatycznych. | |||
* Proteoliza - [[homeostaza]] komórkowa zdrowych | |||
==Mechanizmy regulacji proteolizy== | ==Mechanizmy regulacji proteolizy== | ||
Linia 32: | Linia 11: | ||
* [[Aktywa]]cja enzymów proteolitycznych: Enzymy proteolityczne, takie jak trypsyna, chymotrypsyna i pepsyna, są wytwarzane w nieaktywnej formie (zymogenach). Ich aktywacja zachodzi poprzez usunięcie fragmentów inhibitujących. Na przykład, trypsynogen jest aktywowany przez enterokinazę w jelicie cienkim. | * [[Aktywa]]cja enzymów proteolitycznych: Enzymy proteolityczne, takie jak trypsyna, chymotrypsyna i pepsyna, są wytwarzane w nieaktywnej formie (zymogenach). Ich aktywacja zachodzi poprzez usunięcie fragmentów inhibitujących. Na przykład, trypsynogen jest aktywowany przez enterokinazę w jelicie cienkim. | ||
* [[Inhibitory]] proteaz: Organizmy produkują także inhibitory proteaz, które kontrolują aktywność enzymów proteolitycznych. Przykładem jest inhibitor trypsyny, który zapobiega niekontrolowanemu rozkładowi białek w trzustce. | * [[Inhibitory]] proteaz: Organizmy produkują także inhibitory proteaz, które kontrolują aktywność enzymów proteolitycznych. Przykładem jest inhibitor trypsyny, który zapobiega niekontrolowanemu rozkładowi białek w trzustce. | ||
<google>n</google> | |||
'''Regulacja w trakcie trawienia:''' | '''Regulacja w trakcie trawienia:''' | ||
Linia 44: | Linia 25: | ||
Mechanizmy regulacji proteolizy są złożone i precyzyjne, pozwalając organizmom dostosować proces trawienia do zmieniających się warunków i potrzeb. Dzięki tym mechanizmom organizmy mogą efektywnie wykorzystywać białka z pokarmu, regulować poziomy białek w organizmach oraz dostarczać aminokwasy do syntezy własnych białek. | Mechanizmy regulacji proteolizy są złożone i precyzyjne, pozwalając organizmom dostosować proces trawienia do zmieniających się warunków i potrzeb. Dzięki tym mechanizmom organizmy mogą efektywnie wykorzystywać białka z pokarmu, regulować poziomy białek w organizmach oraz dostarczać aminokwasy do syntezy własnych białek. | ||
{{infobox5|list1={{i5link|a=[[Higroskopijność]]}} — {{i5link|a=[[Blocking]]}} — {{i5link|a=[[Luminescencja]]}} — {{i5link|a=[[Biosynteza]]}} — {{i5link|a=[[Odporność]]}} — {{i5link|a=[[Anabioza]]}} — {{i5link|a=[[Makroelementy]]}} — {{i5link|a=[[Biodegradacja]]}} — {{i5link|a=[[Warunkowanie klasyczne]]}} }} | |||
==Bibliografia== | ==Bibliografia== | ||
* | <noautolinks> | ||
* Duda I., Słownik | * Czarnecka-Żołek E. i in. (red.) (1993), ''Encyklopedia Techniki. Chemia.'' Wydawnictwo Naukowo-Techniczne, Warszawa | ||
* ''Encyklopedia | * Duda I. (red.) (1995), ''Słownik pojęć towaroznawczych'', Wydawnictwo Akademii Ekonomicznej w Krakowie, Kraków | ||
* | * PWN (1983), ''Encyklopedia Powszechna PWN'', PWN, Warszawa | ||
* PWN (2004), ''Nowa encyklopedia powszechna PWN'', Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa | |||
</noautolinks> | |||
{{a|Pawlik Karol}} | {{a|Pawlik Karol}} | ||
[[Kategoria: | [[Kategoria:Metody oceny produktów]] | ||
{{#metamaster:description|Proteoliza - enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy, niezbędny dla trawienia i przyswajania białek z pokarmu.}} | {{#metamaster:description|Proteoliza - enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy, niezbędny dla trawienia i przyswajania białek z pokarmu.}} |
Aktualna wersja na dzień 23:03, 21 lis 2023
Proteoliza to enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy pod wpływem hydrolaz peptydów; p. zachodząca w przewodzie pokarmowym umożliwia przyswajanie białek z pokarmu [MUZA SA, 2003, s. 591].
- Proteoliza - enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy, katalizowany przez : hydrolazy peptydów(proteazy) p. zachodząca w przewodzie pokarmowym spełnia b. ważną funkcję w procesie trawienia białek i umożliwia ich przyswojenie w postaci pojedynczych aminokwasów; p. zachodząca w cytozolu komórek pod wpływem kompleksów proteolitycznych (tzw. proteozomów) rozkłada nie prawidłowo zbud. białka, chroniące komórkę przed ich gromadzeniem się; p. wewnątrz - komórkowa zachodząca pod wpływem enzymów - katepsyn, jest ważnym czynnikiem utrzymującym dynamiczny stan równowagi między białkami komórkowymi a ich prostszymi składnikami - aminokwasami i peptydami [E. Góral 1996, s. 163].
- Proteoliza - częściowa lub całkowita enzymatyczna hydroliza białek. Termin stosowany w niektórych gałęziach przemysłu spożywczego, np. w mleczarstwie przy dojrzewaniu serów [I. Duda 1994, s. 132].
- Proteoliza - hydrolityczny rozkład białek ma rozp. w wodzie peptony, polipeptydy lub aminokwasy. P. zachodzi pod wpływem miner, kwasów, zasad oraz enzymatycznie. W łagodnych warunkach kwaśnej hydrolizy lub pod wpływem niektórym enzymów, np. pepsyny trypsyny i in., p. zachodzi tylko do peptonów i polipeptydów, natomiast wyczerpująca hydroliza lub działanie enzymów, zwanych peptydazami, na powstałe peptony i polipeptydy powoduje rozpad proteolityczny do aminokwasów [Encyklopedia Techniki... 1993, s. 602].
- Proteoliza - homeostaza komórkowa zdrowych komórek jest utrzymywana dzięki mechanizmowi określanemu jako proteoliza komórkowa. Spełnia ona wiele zadań, w tym degraduje i modyfikuje wszystkie powstające substraty. Proces ten może zachodzić trzema sposobami: (1) prze proteolizę lizosomową (nieselektywną) lub (2) przez proteolizę proteosomową (selektywną) oraz (3) prze degradację pod wpływem kalpain cytoplazmatycznych.
Mechanizmy regulacji proteolizy
Proteoliza, czyli enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy, jest procesem niezbędnym dla przyswajania białek z pokarmu oraz regulacji stężenia białek w organizmach. Mechanizmy regulacji proteolizy obejmują zarówno czynniki związane z samymi enzymami proteolitycznymi, jak i czynniki kontrolujące aktywność tych enzymów w organizmach.
Enzymy proteolityczne:
- Aktywacja enzymów proteolitycznych: Enzymy proteolityczne, takie jak trypsyna, chymotrypsyna i pepsyna, są wytwarzane w nieaktywnej formie (zymogenach). Ich aktywacja zachodzi poprzez usunięcie fragmentów inhibitujących. Na przykład, trypsynogen jest aktywowany przez enterokinazę w jelicie cienkim.
- Inhibitory proteaz: Organizmy produkują także inhibitory proteaz, które kontrolują aktywność enzymów proteolitycznych. Przykładem jest inhibitor trypsyny, który zapobiega niekontrolowanemu rozkładowi białek w trzustce.
Regulacja w trakcie trawienia:
- Kontrola pH: Aktywność wielu enzymów proteolitycznych jest silnie zależna od pH. Przykładem jest pepsyna, która działa najlepiej w bardzo kwasowym środowisku żołądka.
- Sekwencja trawienia: Różne enzymy proteolityczne rozkładają białka na peptydy i aminokwasy w oparciu o konkretne sekwencje aminokwasów, co wpływa na selektywność trawienia.
Regulacja w organizmach:
- Hormony: Hormony, takie jak cholecystokinina (CCK) i sekretyna, wpływają na wydzielanie enzymów proteolitycznych oraz regulują proces trawienia w przewodzie pokarmowym.
- Regulacja genetyczna: Poziomy syntezy enzymów proteolitycznych są kontrolowane na poziomie genetycznym. Czynniki regulujące ekspresję genów enzymów trawiennych wpływają na ich dostępność w organizmach.
- Feedback związany z zapotrzebowaniem na aminokwasy: Poziomy aminokwasów w organizmach wpływają na regulację proteolizy. Jeśli organizm potrzebuje aminokwasów do syntezy białek, może zwiększyć aktywność enzymów proteolitycznych.
- Adaptacyjna regulacja: Organizmy mogą dostosowywać swoją zdolność do trawienia białek w odpowiedzi na zmiany w diecie. Przykładem jest zdolność organizmu do produkcji określonych enzymów proteolitycznych w zależności od rodzaju spożywanego pokarmu.
Mechanizmy regulacji proteolizy są złożone i precyzyjne, pozwalając organizmom dostosować proces trawienia do zmieniających się warunków i potrzeb. Dzięki tym mechanizmom organizmy mogą efektywnie wykorzystywać białka z pokarmu, regulować poziomy białek w organizmach oraz dostarczać aminokwasy do syntezy własnych białek.
Proteoliza — artykuły polecane |
Higroskopijność — Blocking — Luminescencja — Biosynteza — Odporność — Anabioza — Makroelementy — Biodegradacja — Warunkowanie klasyczne |
Bibliografia
- Czarnecka-Żołek E. i in. (red.) (1993), Encyklopedia Techniki. Chemia. Wydawnictwo Naukowo-Techniczne, Warszawa
- Duda I. (red.) (1995), Słownik pojęć towaroznawczych, Wydawnictwo Akademii Ekonomicznej w Krakowie, Kraków
- PWN (1983), Encyklopedia Powszechna PWN, PWN, Warszawa
- PWN (2004), Nowa encyklopedia powszechna PWN, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa
Autor: Pawlik Karol