Proteoliza: Różnice pomiędzy wersjami
m (Dodanie MetaData Description) |
mNie podano opisu zmian |
||
Linia 26: | Linia 26: | ||
* Proteoliza - [[homeostaza]] komórkowa zdrowych komórek jest utrzymywana dzięki mechanizmowi określanemu jako proteoliza komórkowa. Spełnia ona wiele zadań, w tym degraduje i modyfikuje wszystkie powstające substraty. [[Proces]] ten może zachodzić trzema sposobami: (1) prze proteolizę lizosomową (nieselektywną) lub (2) przez proteolizę proteosomową (selektywną) oraz (3) prze degradację pod wpływem kalpain cytoplazmatycznych [K. Wójciuk] | * Proteoliza - [[homeostaza]] komórkowa zdrowych komórek jest utrzymywana dzięki mechanizmowi określanemu jako proteoliza komórkowa. Spełnia ona wiele zadań, w tym degraduje i modyfikuje wszystkie powstające substraty. [[Proces]] ten może zachodzić trzema sposobami: (1) prze proteolizę lizosomową (nieselektywną) lub (2) przez proteolizę proteosomową (selektywną) oraz (3) prze degradację pod wpływem kalpain cytoplazmatycznych [K. Wójciuk] | ||
==Mechanizmy regulacji proteolizy== | |||
Proteoliza, czyli enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy, jest procesem niezbędnym dla przyswajania białek z pokarmu oraz regulacji stężenia białek w organizmach. Mechanizmy regulacji proteolizy obejmują zarówno czynniki związane z samymi enzymami proteolitycznymi, jak i czynniki kontrolujące aktywność tych enzymów w organizmach. | |||
'''Enzymy proteolityczne:''' | |||
* Aktywacja enzymów proteolitycznych: Enzymy proteolityczne, takie jak trypsyna, chymotrypsyna i pepsyna, są wytwarzane w nieaktywnej formie (zymogenach). Ich aktywacja zachodzi poprzez usunięcie fragmentów inhibitujących. Na przykład, trypsynogen jest aktywowany przez enterokinazę w jelicie cienkim. | |||
* Inhibitory proteaz: Organizmy produkują także inhibitory proteaz, które kontrolują aktywność enzymów proteolitycznych. Przykładem jest inhibitor trypsyny, który zapobiega niekontrolowanemu rozkładowi białek w trzustce. | |||
'''Regulacja w trakcie trawienia:''' | |||
* Kontrola pH: Aktywność wielu enzymów proteolitycznych jest silnie zależna od pH. Przykładem jest pepsyna, która działa najlepiej w bardzo kwasowym środowisku żołądka. | |||
* Sekwencja trawienia: Różne enzymy proteolityczne rozkładają białka na peptydy i aminokwasy w oparciu o konkretne sekwencje aminokwasów, co wpływa na selektywność trawienia. | |||
'''Regulacja w organizmach:''' | |||
* Hormony: Hormony, takie jak cholecystokinina (CCK) i sekretyna, wpływają na wydzielanie enzymów proteolitycznych oraz regulują proces trawienia w przewodzie pokarmowym. | |||
* Regulacja genetyczna: Poziomy syntezy enzymów proteolitycznych są kontrolowane na poziomie genetycznym. Czynniki regulujące ekspresję genów enzymów trawiennych wpływają na ich dostępność w organizmach. | |||
* Feedback związany z zapotrzebowaniem na aminokwasy: Poziomy aminokwasów w organizmach wpływają na regulację proteolizy. Jeśli organizm potrzebuje aminokwasów do syntezy białek, może zwiększyć aktywność enzymów proteolitycznych. | |||
* Adaptacyjna regulacja: Organizmy mogą dostosowywać swoją zdolność do trawienia białek w odpowiedzi na zmiany w diecie. Przykładem jest zdolność organizmu do produkcji określonych enzymów proteolitycznych w zależności od rodzaju spożywanego pokarmu. | |||
Mechanizmy regulacji proteolizy są złożone i precyzyjne, pozwalając organizmom dostosować proces trawienia do zmieniających się warunków i potrzeb. Dzięki tym mechanizmom organizmy mogą efektywnie wykorzystywać białka z pokarmu, regulować poziomy białek w organizmach oraz dostarczać aminokwasy do syntezy własnych białek. | |||
==Bibliografia== | ==Bibliografia== |
Wersja z 09:46, 25 paź 2023
Proteoliza |
---|
Polecane artykuły |
- Proteoliza - enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy pod wpływem hydrolaz peptydów; p. zachodząca w przewodzie pokarmowym umożliwia przyswajanie białek z pokarmu [MUZA SA, 2003, s. 591].
- Proteoliza - enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy, katalizowany przez : hydrolazy peptydów(proteazy) p. zachodząca w przewodzie pokarmowym spełnia b. ważną funkcję w procesie trawienia białek i umożliwia ich przyswojenie w postaci pojedynczych aminokwasów; p. zachodząca w cytozolu komórek pod wpływem kompleksów proteolitycznych (tzw. proteozomów) rozkłada nie prawidłowo zbud. białka, chroniące komórkę przed ich gromadzeniem się; p. wewnątrz - komórkowa zachodząca pod wpływem enzymów - katepsyn, jest ważnym czynnikiem utrzymującym dynamiczny stan równowagi między białkami komórkowymi a ich prostszymi składnikami - aminokwasami i peptydami [E. Góral 1996, s. 163].
- Proteoliza - częściowa lub całkowita enzymatyczna hydroliza białek. Termin stosowany w niektórych gałęziach przemysłu spożywczego, np. w mleczarstwie przy dojrzewaniu serów [I. Duda 1994, s. 132].
- Proteoliza - hydrolityczny rozkład białek ma rozp. w wodzie peptony, polipeptydy lub aminokwasy. P. zachodzi pod wpływem miner, kwasów, zasad oraz enzymatycznie. W łagodnych warunkach kwaśnej hydrolizy lub pod wpływem niektórym enzymów, np. pepsyny trypsyny i in., p. zachodzi tylko do peptonów i polipeptydów, natomiast wyczerpująca hydroliza lub działanie enzymów, zwanych peptydazami, na powstałe peptony i polipeptydy powoduje rozpad proteolityczny do aminokwasów [Encyklopedia Techniki... 1993, s. 602].
- Proteoliza - homeostaza komórkowa zdrowych komórek jest utrzymywana dzięki mechanizmowi określanemu jako proteoliza komórkowa. Spełnia ona wiele zadań, w tym degraduje i modyfikuje wszystkie powstające substraty. Proces ten może zachodzić trzema sposobami: (1) prze proteolizę lizosomową (nieselektywną) lub (2) przez proteolizę proteosomową (selektywną) oraz (3) prze degradację pod wpływem kalpain cytoplazmatycznych [K. Wójciuk]
Mechanizmy regulacji proteolizy
Proteoliza, czyli enzymatyczny rozkład białek na peptydy i aminokwasy, jest procesem niezbędnym dla przyswajania białek z pokarmu oraz regulacji stężenia białek w organizmach. Mechanizmy regulacji proteolizy obejmują zarówno czynniki związane z samymi enzymami proteolitycznymi, jak i czynniki kontrolujące aktywność tych enzymów w organizmach.
Enzymy proteolityczne:
- Aktywacja enzymów proteolitycznych: Enzymy proteolityczne, takie jak trypsyna, chymotrypsyna i pepsyna, są wytwarzane w nieaktywnej formie (zymogenach). Ich aktywacja zachodzi poprzez usunięcie fragmentów inhibitujących. Na przykład, trypsynogen jest aktywowany przez enterokinazę w jelicie cienkim.
- Inhibitory proteaz: Organizmy produkują także inhibitory proteaz, które kontrolują aktywność enzymów proteolitycznych. Przykładem jest inhibitor trypsyny, który zapobiega niekontrolowanemu rozkładowi białek w trzustce.
Regulacja w trakcie trawienia:
- Kontrola pH: Aktywność wielu enzymów proteolitycznych jest silnie zależna od pH. Przykładem jest pepsyna, która działa najlepiej w bardzo kwasowym środowisku żołądka.
- Sekwencja trawienia: Różne enzymy proteolityczne rozkładają białka na peptydy i aminokwasy w oparciu o konkretne sekwencje aminokwasów, co wpływa na selektywność trawienia.
Regulacja w organizmach:
- Hormony: Hormony, takie jak cholecystokinina (CCK) i sekretyna, wpływają na wydzielanie enzymów proteolitycznych oraz regulują proces trawienia w przewodzie pokarmowym.
- Regulacja genetyczna: Poziomy syntezy enzymów proteolitycznych są kontrolowane na poziomie genetycznym. Czynniki regulujące ekspresję genów enzymów trawiennych wpływają na ich dostępność w organizmach.
- Feedback związany z zapotrzebowaniem na aminokwasy: Poziomy aminokwasów w organizmach wpływają na regulację proteolizy. Jeśli organizm potrzebuje aminokwasów do syntezy białek, może zwiększyć aktywność enzymów proteolitycznych.
- Adaptacyjna regulacja: Organizmy mogą dostosowywać swoją zdolność do trawienia białek w odpowiedzi na zmiany w diecie. Przykładem jest zdolność organizmu do produkcji określonych enzymów proteolitycznych w zależności od rodzaju spożywanego pokarmu.
Mechanizmy regulacji proteolizy są złożone i precyzyjne, pozwalając organizmom dostosować proces trawienia do zmieniających się warunków i potrzeb. Dzięki tym mechanizmom organizmy mogą efektywnie wykorzystywać białka z pokarmu, regulować poziomy białek w organizmach oraz dostarczać aminokwasy do syntezy własnych białek.
Bibliografia
- Bordas L., Encyklopedia Powszechna tom II, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2003
- Duda I., Słownik Pojęć Towaroznawczych, Wydawnictwo Akademii Ekonomicznej w Krakowie, Kraków 1994
- Encyklopedia Techniki "Chemia", Wydawnictwo Naukowo Techniczne Warszawa 1993
- Góral E., Nowa Encyklopedia Powszechna PWN tom 5, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 1996
- Wójciuk K. http://laboratoria.net/pl/artykul/Proteoliza%20kom%C3%B3rkowa,%20czyli%20trawienie%20kom%C3%B3rki;14482.html
Autor: Pawlik Karol